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Autor: Betreff: Lineares Temparatur-Wirkungsoptimum der Amylasen? philippst Senior Member Beiträge: 228 Registriert: 2.2.2012 Status: Offline Geschlecht: erstellt am: 21.3.2013 um 08:50   Guten Morgen, Freunde des guten Geschmacks! Bei meinem letzten Sud stellte sich mir die Frage, ob das Verhältnis von Temparatur und der "Arbeit" der Amylasen linear beschrieben werden kann. Also ob beispielsweise die Erhöhung oder Senkung der Temparatur um ein Grad Celsius eine (hausnummer) doppelt bzw. halb so gute Arbeit der Amylasen bewirkt. Diese Frage eröffnete sich mir, da die Temparaturober-/untergrenze meines Reglers ein Grad Celsius auseinander liegen müssen. D.h. ich kann keine 100% exakte Rast bei beispielsweise 66 Grad Celsius halten sondern stattdessen nur zwischen 66-67 oder 65-66 Grad Celsius. Wäre nun das besagte Verhältnis linear könnte ich durch gezieltes Überschwingen um 1 Grad Celsius doch eine relativ genaue Rast halten. Was meint ihr? Lg P [Editiert am 21.3.2013 um 09:20 von philippst] ____________________ Mei Bier is ned deppat! Rex Banner Junior Member Beiträge: 25 Registriert: 7.3.2013 Status: Offline Geschlecht: erstellt am: 21.3.2013 um 09:53   Finde ich auch grundsätzlich interessant, könnte mir auch einen Zusammenhang vorstellen, aber keinen linearen. Es gibt ja ein Optimum, von dem aus die Tätigkeit wieder abfällt. Habe das gerade mal bei Google Bildersuche eingeben: Wenn das funktional beschrieben werden kann, ist es sicher etwas komplexer. Der Zusammenhang zw. pH Wert und Enzymtätigkeit sieht ähnlich aus. pH/Aktivität Temp./Aktivität http://braukaiser.com/wiki/index.php?title=Enzymes http://www.uni-duesseldorf.de/MathNat/Biologie/Didaktik/Tho mas/seiten/enzyme/frenzy1.html edit: Besseres Bild gefunden und Links hinzugefügt. [Editiert am 21.3.2013 um 10:08 von Rex Banner] Antwort 1 hiasl Posting Freak Beiträge: 958 Registriert: 9.6.2007 Status: Online Geschlecht: erstellt am: 21.3.2013 um 10:13   Amylasen sind wie alle Enzyme sog. Biokatalysatoren. Damit gilt für sie (eben mit ein paar Einschränkungen) das Gleiche wie für "normale" Katalysatoren: Sie beschleunigen eine Reaktion durch die Erniedrigung der Aktivierungsenergie E(A), ohne das Gleichgewicht zu verschieben oder selbst verbraucht zu werden. Nach Arrhenius gilt (Faustregel), dass pro 10 K Temperatureröhung die Reaktionsgeschwindigkeit r sich verdoppelt. Ist also eine e-Funktion. Chemisch-technisch ausgedrückt: r = k*c (1. Ordnung). k = k(0) * e^(-E(A)/RT) Im Bereich hoher Stärkekonzentrationen hängt die Geschwindigkeit also nur von der Geschwindigkeitskonstante k ab. k(0), R und E(A) sind Konstanten. Limitierend ist jedoch T(max.) da Enzyme als Proteine irgendwann zerstört/inaktiviert werden. Zudem muss für das Wirkungsoptimum der pH Wert entsprechend sein (5,4-5,8). Zu deiner Frage bzgl. Temperaturen: Die meisten Thermometer haben eine Genauigkeit von +/- 0,5-1 °C. Da kommts auf einen kurzen Über-/Unterschwinger nicht an. ____________________ Mehr vom Bier wissen, heißt: Mehr vom Bier haben! --- Eigene Homepage BIER-BRAU-PROjekt der Uni Erlangen Antwort 2 Bierjunge Posting Freak Beiträge: 2084 Registriert: 28.10.2009 Status: Offline erstellt am: 21.3.2013 um 10:28   Zitat von hiasl, am 21.3.2013 um 10:13 Zu deiner Frage bzgl. Temperaturen: Die meisten Thermometer haben eine Genauigkeit von +/- 0,5-1 °C. Da kommts auf einen kurzen Über-/Unterschwinger nicht an. Und dann gab es ja auch noch den schönen Thread Temperaturgenauigkeit mit weitgehend dem selben Inhalt, in dem ernsthaft diskutiert wurde, ob es denn wichtig sei, auf 0,5 K genau zu messen. Mein eigenes Fazit: Angesichts der Dutzenden anderer Einfluss- und Störgrößen während des gesamten Brauprozesses eher nicht. Moritz ____________________ Glaubte ich an die Reinkarnation, so wollte ich als Hefepilz wiedergeboren werden. Antwort 3 Uwe12 Moderator Beiträge: 4922 Registriert: 5.4.2005 Status: Offline erstellt am: 21.3.2013 um 10:36   Als Beispiel: in diesem Datenblatt zur α-Amylase von Erbslöh hast Du die glockenartige Kurve (Abb.1) der Enzymaktivität über die Temperatur. ...das muß mit der α-Amylase vom Malz nicht identisch sein, aber Du siehst ein Beispiel für eine Temperaturabhängigkeit. Uwe Antwort 4 Phalanx Senior Member Beiträge: 311 Registriert: 23.3.2011 Status: Offline Geschlecht: erstellt am: 21.3.2013 um 10:51   Als Biotechnologe muss ich Bierjunge absolut recht geben. Und es ist IMOH die Reproduzierbarkeit der Messung auf die es ankommt, nicht die absolut gemessene Größe. +/- 1 °C um das Optimum herum spielen keine nennenswerte Rolle, wenn du aber oberhalb des Optimums agierst (~ 80 °C) dann spielen diese Größenordungen bereits eine Rolle, da die Danturierung hier relativ rapide verläuft. Zu der ursprünglichen Frage lohnt es sich vielleicht die RGT-Regel zu erwähnen. Sie besagt, dass (bio-)chemische Reaktionen bei einer um 10 K erhöhten Temperatur doppelt (bis viermal) so schnell ablaufen. ____________________ #+- This line is intentionally left blank #+- flickr Antwort 5